Biomoléculas

Qué te va a pedir el examen

• Clasificar y comparar biomoléculas dadas en un enunciado o una imagen, relacionando su estructura con su función.
• Explicar propiedades del agua y de las sales minerales conectando cada propiedad con una función biológica concreta.
• Razonar qué le pasa a una célula en un medio hipotónico o hipertónico, según sea animal o vegetal.
• Describir los niveles de estructura de una proteína y explicar qué es la desnaturalización.
• Comparar ADN y ARN, y deducir la composición de bases de un ADN a partir de un solo dato (problema de Chargaff).

1 El agua y las sales: el medio donde ocurre todo

El agua es una molécula polar: el oxígeno atrae los electrones más que el hidrógeno, y de esa asimetría nacen los puentes de hidrógeno entre moléculas. Aquí está el truco del apartado: todas las propiedades biológicas del agua derivan de esa polaridad. Si te piden relacionar una propiedad con una función, la cadena siempre es la misma: polaridad, puentes de hidrógeno, propiedad, función.

Las que más se preguntan: su elevado poder disolvente la convierte en el medio de las reacciones y el vehículo de transporte; su alto calor específico amortigua los cambios de temperatura (termorregulación); su cohesión permite el ascenso de la savia; y su densidad máxima a 4 grados hace que el hielo flote y haya vida bajo la superficie helada. Ojo al matiz que puntúa: no basta con enumerar propiedades, hay que decir para qué sirve cada una.

Las sales minerales se dividen por su estado, y el estado decide la función: precipitadas (insolubles) dan soporte estructural estable, como el carbonato de calcio de huesos y caparazones; disueltas (como iones) actúan rápido y en disolución: regulan el pH, mantienen la presión osmótica y participan en el impulso nervioso y la contracción muscular.

Y la aplicación estrella: la ósmosis. En un medio hipotónico (menos concentrado que la célula) el agua entra: turgencia en la vegetal, lisis en la animal. En uno hipertónico el agua sale: plasmólisis en la vegetal, crenación en la animal. Cuesta al principio, es normal: dibuja las dos situaciones una vez y no volverás a dudar.

2 Glúcidos y lípidos: el enlace decide la función

Los glúcidos esconden la idea más elegante del tema. El almidón, el glucógeno y la celulosa están hechos del mismo monómero, la glucosa, y sin embargo los dos primeros son de reserva y la tercera es estructural. La diferencia está solo en el tipo de enlace glucosídico: el enlace alfa es fácil de romper (perfecto para una reserva que hay que movilizar rápido) y el beta es resistente (perfecto para una estructura que tiene que aguantar).

De ahí sale una consecuencia que se pregunta muchísimo: los humanos digerimos el almidón pero no la celulosa porque no tenemos celulasa, la enzima que rompe el enlace beta. La celulosa pasa por el tubo digestivo como fibra. Mismo azúcar, destino opuesto, y todo por un enlace.

Los lípidos no comparten estructura sino una propiedad: son insolubles en agua. Los saponificables llevan ácidos grasos: las grasas o acilglicéridos son la reserva a largo plazo (rinden más del doble de energía por gramo que un glúcido), y los fosfolípidos son anfipáticos, con cabeza polar y colas apolares. Esa doble cara explica que en medio acuoso formen espontáneamente bicapas: la base de todas las membranas. Es una respuesta de tres líneas; no la alargues.

Entre los insaponificables, quédate con los esteroides: el colesterol (componente de la membrana animal y precursor de los demás), las hormonas sexuales y la vitamina D. Cuando clasifiques un lípido, sé preciso: decir «es un lípido» a secas no responde; hay que concretar si es saponificable o no y de qué tipo exacto.

3 Proteínas: la forma es la función

Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por el enlace peptídico, y su organización se describe en cuatro niveles que conviene saber con lo que estabiliza cada uno: la primaria es la secuencia de aminoácidos (enlaces peptídicos, covalentes); la secundaria es el plegamiento local regular, alfa-hélice o lámina beta (puentes de hidrógeno); la terciaria es la forma tridimensional global de una cadena (interacciones débiles más puentes disulfuro); y la cuaternaria solo existe cuando se asocian varias cadenas, como en la hemoglobina.

Fíjate en ese matiz de terciaria frente a cuaternaria, porque es una confusión que se repite en los exámenes: terciaria es una cadena plegada; cuaternaria, varias cadenas asociadas. Y no todas las proteínas tienen cuaternaria: solo las que tienen más de una subunidad.

El concepto que hay que dominar es la desnaturalización: la pérdida de la estructura tridimensional (secundaria, terciaria y cuaternaria) conservando la primaria, por calor, pH extremo o cambios de salinidad. Como la función depende de la forma, desnaturalizar implica perder la función sin tocar la secuencia. El ejemplo de siempre: la clara del huevo al cocinarse. Si el cambio es suave puede revertirse; si es intenso, no.

4 Enzimas: aceleradores con nombre y apellidos

Las enzimas son biocatalizadores de naturaleza proteica: aceleran las reacciones disminuyendo la energía de activación, sin consumirse. Su rasgo definitorio es la especificidad: el centro activo reconoce a su sustrato como una cerradura a su llave o, con más precisión, ajustándose a él al unirse (ajuste inducido).

Los factores que afectan a su actividad se preguntan en cadena con lo anterior: la temperatura la acelera hasta un óptimo y, por encima, la enzima se desnaturaliza y la actividad cae en picado; cada enzima tiene además un pH óptimo; y la velocidad crece con el sustrato hasta la saturación de los centros activos.

En la inhibición, distingue dos casos: la competitiva, en la que el inhibidor se parece al sustrato y compite por el centro activo, se contrarresta aumentando la concentración de sustrato; la no competitiva, en la que el inhibidor se une en otro lugar y deforma la enzima, no se contrarresta con más sustrato. Ese «se revierte con sustrato o no» es justo el detalle que separa una respuesta completa de una a medias.

5 Ácidos nucleicos: la molécula que se lee

El monómero es el nucleótido: base nitrogenada, pentosa y ácido fosfórico, unidos entre nucleótidos por el enlace fosfodiéster. Cuidado con los nombres: fosfodiéster (ácidos nucleicos) no es lo mismo que éster (lípidos), aunque compartan raíz; y el enlace de las proteínas es peptídico, no glucosídico. Cada biomolécula tiene su enlace, y usar el equivocado resta.

El ADN es una doble hélice antiparalela con las bases emparejadas por puentes de hidrógeno: A con T (dos puentes) y G con C (tres). Esa complementariedad tiene una consecuencia práctica preciosa: con un solo dato deduces toda la composición. Si un ADN tiene un 20 por ciento de adenina, tiene un 20 de timina, y el 60 restante se reparte a partes iguales entre guanina y citosina: 30 y 30. Es el problema de Chargaff, y se resuelve siempre igual.

Del ARN, quédate con la comparación con el ADN (pentosa ribosa en lugar de desoxirribosa, uracilo en lugar de timina, una hebra en lugar de dos) y con los tres tipos y su función: el mensajero lleva la información al ribosoma, el transferente transporta los aminoácidos y el ribosómico forma los ribosomas. Esta comparación empalma directamente con el tema de genética molecular.

Errores que restan

• Decir que la desnaturalización cambia la secuencia de aminoácidos: la primaria se conserva siempre; es justo el matiz que se pregunta.
• Invertir la ósmosis: en medio hipertónico el agua sale de la célula (crenación en la animal, plasmólisis en la vegetal), no entra.
• Llamar «glucosídico» al enlace de las proteínas o confundir éster con fosfodiéster.
• Confundir estructura terciaria (una cadena plegada) con cuaternaria (varias cadenas asociadas).
• Clasificar una biomolécula sin relacionarla con su función, o escribir de más: lo que excede de lo preguntado no se evalúa.

Autochequeo

Responde sin mirar arriba. Si fallas, mejor aquí que el día del examen: cada opción trae su porqué.